sus tutores) por desarrollar trabajo experimental científico novedoso y de calidad que culmine en su publicación en las revistas del mayor prestigio internacional.

Rafael Moreno Sánchez, jefe del departamento de Bioquímica del Instituto Nacional de Cardiología, recuerda que Raúl llegó al departamento en 1996 para realizar su servicio social con Silvia Devars, su profesora de Biología Celular en la Facultad de Ciencias de la UNAM.

Para cumplir con este requisito, se le encargó desarrollar el cultivo o cepario de E. gracilis. Después de trabajar unos meses en el laboratorio de investigación, manifestó interés en realizar la tesis de licenciatura en un tema relacionado con ese microorganismo.  Su interés continuó, motivándolo a realizar su doctorado en el mismo departamento. Durante sus estudios pasó largas jornadas de trabajo experimental, sobre todo porque se necesitaba cosechar las células del microorganismo a partir de varios litros de cultivo.  Esto requería reiteradas centrifugaciones y procedimientos que demandaban su realización en un cuarto frío a 4°C por varias horas, durante dos o cuatro días seguidos.

“Afortunadamente, Raúl mostró buena resistencia física y no recuerdo que se haya enfermado de gripe; aunque en otro momento, durante los cinco años que abarcaron sus estudios de doctorado, padeció de hepatitis”, comenta Moreno Sánchez.

En su investigación indagó cómo las enzimas trasladan electrones entre sí y de que manera se produce voltaje (electricidad) a través de la membrana mitocondrial de la célula; para ello, utilizó un espectrofotómetro, aparato que detecta cambios en el color de una solución. La proteína toma electrones de una molécula llamada quinona y se los transfiere a otra llamada citocromo c; éste cambia de color al recibir electrones, por lo que es posible determinar la velocidad de esta reacción al seguirla a lo largo de varios segundos.

Una de las interrogantes que han inquietado a los científicos es precisamente cómo se lleva a cabo la conversión de electrones a voltaje.

Asimismo, Raúl Miguel Covían García obtuvo evidencia de que la quinona dona sus dos electrones simultáneamente y no de manera secuencial, lo que implica que cuando la molécula dona un solo electrón se vuelve inestable y reacciona fácilmente en presencia de cualquier otra molécula, por ejemplo, oxígeno. “Ésta es la reacción de corto circuito que produce el daño al organismo”, detalla.

Trabajo con levaduras

Covían García actualmente realiza una estancia posdoctoral en el departamento de Bioquímica de la Dartmouth Medical School, en Estados Unidos, en el laboratorio del profesor Bernard Trumpower, donde continúa con el estudio del mecanismo del complejo bc1, pero ahora en relación con la levadura.  La levadura es un organismo que permite fácilmente mutar distintas regiones de las proteínas con el fin de evaluar su efecto en su función. En particular, está involucrado en caracterizar otro sitio de unión de la quinona en el citocromo b y su participación en la regulación la actividad de la enzima. 

La tesis del doctorado en Ciencias Biomédicas del Instituto de Fisiología Celular de la UNAM fue una de las 79 participantes en la convocatoria de la más reciente edición de los Premios Weizmann

(Este articulo fue tomado con la debida autorizacion escrita de:www.amc.unam.mx)





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